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Fmoc-Peptidsynthese – GUTOBIO Die Fmoc-Chemie wurde Ende der 1970er Jahre von Eric Atherton und Bob Sheppard am Labor für Molekularbiologie der Universität Cambridge entwickelt und von Chan und White überprüft (Fmoc Solid-Phase Peptide Synthesis – A Practical Approach, Oxford University Press, 2000). Bei der Fmoc-Festphasenpeptidsynthese werden Peptidketten Schritt für Schritt, eine Aminosäure nach der anderen, gleichzeitig an einen unlöslichen Harzträger gebunden. Dadurch können die Reaktionsnebenprodukte durch einfaches Waschen bei jedem Schritt entfernt werden. Die Aminosäure ist an ihrem Aminoterminus durch eine Fmoc-Gruppe (9-Fluorenylmethoxycarbonyl) geschützt und wird nach Aktivierung des Carbonsäureterminus an die wachsende Kette gekoppelt. dann pass * * Arbeiten Sie daran, die Fmoc-Gruppe zu entfernen, und wiederholen Sie den Vorgang. Sobald das Peptid zusammengesetzt ist, kann es durch Behandlung mit Trifluoressigsäure (TFA) vom Harz entfernt werden. Gleichzeitig werden auch die Schutzgruppen an den Aminosäureseitenketten entfernt, wodurch rohe lineare Peptide entstehen. Eine einstufige Reinigung mittels Umkehrphasen-HPLC reicht normalerweise aus, um Peptide mit einer Reinheit von >95 % zu erhalten. Die Fmoc-Synthese ist mild, flexibel und vielseitig und bietet daher mehr Synthesemöglichkeiten als die alternative Boc-Chemie. Beispielsweise wird TFA während des Lyseprozesses nur einmal verwendet, während es beim Boc-Prozess in jedem Zyklus verwendet wird.
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